ФНКЦ физико-химической медицины Федерального медико-биологического агентства, лаборатория физико-химических методов исследования и анализа
Написать на почту
Контакты:
o-panas@mail.ru
Профессиональные интересы/научные проекты:
1. Механизмы развития окислительного/галогенирующего стресса. Их роль в развитии заболеваний человека. 2. Регуляция активности важнейшего фермента лейкоцитов – миелопероксидазы с целью выявления механизмов направленного синтеза гипогалоидных кислот в очагах воспаления и уменьшения их повреждающего действия в здоровых тканях. 3. Роль миелопероксидазы в модификации липопротеинов крови и развитии атеросклероза. 4. Модуляция функций клеток крови при связывании миелопероксидазы с их плазматической мембраной в условиях развития окислительного/галогенирующего стресса и воспаления. 5. Изучение особенностей галогенирующего стресса при гипергликемии, поиск путей его регуляции и коррекции с целью разработки подхода к повышению эффективности лечения воспалительных осложнений при сахарном диабете. 6. Исследование взаимодействия катионных пептидов медицинской пиявки с компонентами крови как первый шаг к системному применению антимикробных пептидов для терапии инфекционных заболеваний.
Основные публикации:
Vasilyev VB, Sokolov AV, Kostevich VA, Elizarova AY, Gorbunov NP, Panasenko OM. Binding of lactoferrin to the surface of low-density lipoproteins modified by myeloperoxidase prevents intracellular cholesterol accumulation by human blood monocytes. Biochem Cell Biol. 2021 Feb;99(1):109-116. doi: 10.1139/bcb-2020-0141. Epub 2020 Jun 16. PMID: 32544357.
Panasenko OM, Torkhovskaya TI, Gorudko IV, Sokolov AV. The Role of Halogenative Stress in Atherogenic Modification of Low-Density Lipoproteins. Biochemistry (Mosc). 2020 Jan;85(Suppl 1):S34-S55. doi: 10.1134/S0006297920140035. PMID: 32087053.
Shamova EV, Gorudko IV, Grigorieva DV, Sokolov AV, Kokhan AU, Melnikova GB, Yafremau NA, Gusev SA, Sveshnikova AN, Vasilyev VB, Cherenkevich SN, Panasenko OM. The effect of myeloperoxidase isoforms on biophysical properties of red blood cells. Mol Cell Biochem. 2020 Jan;464(1-2):119-130. doi: 10.1007/s11010-019-03654-0. Epub 2019 Nov 21. PMID: 31754972.
Gorudko IV, Grigorieva DV, Sokolov AV, Shamova EV, Kostevich VA, Kudryavtsev IV, Syromiatnikova ED, Vasilyev VB, Cherenkevich SN, Panasenko OM. Neutrophil activation in response to monomeric myeloperoxidase. Biochem Cell Biol. 2018 Oct;96(5):592-601. doi: 10.1139/bcb-2017-0290. Epub 2018 Mar 27. PMID: 29585927.
Vakhrusheva TV, Grigorieva DV, Gorudko IV, Sokolov AV, Kostevich VA, Lazarev VN, Vasilyev VB, Cherenkevich SN, Panasenko OM. Enzymatic and bactericidal activity of myeloperoxidase in conditions of halogenative stress. Biochem Cell Biol. 2018 Oct;96(5):580-591. doi: 10.1139/bcb-2017-0292. Epub 2018 Feb 2. PMID: 29394490.
Sokolov AV, Kostevich VA, Varfolomeeva EY, Grigorieva DV, Gorudko IV, Kozlov SO, Kudryavtsev IV, Mikhalchik EV, Filatov MV, Cherenkevich SN, Panasenko OM, Arnhold J, Vasilyev VB. Capacity of ceruloplasmin to scavenge products of the respiratory burst of neutrophils is not altered by the products of reactions catalyzed by myeloperoxidase. Biochem Cell Biol. 2018 Aug;96(4):457-467. doi: 10.1139/bcb-2017-0277. Epub 2018 Jan 25. PMID: 29370542.
Gorudko IV, Sokolov AV, Shamova EV, Grigorieva DV, Mironova EV, Kudryavtsev IV, Gusev SA, Gusev AA, Chekanov AV, Vasilyev VB, Cherenkevich SN, Panasenko OM, Timoshenko AV. Binding of human myeloperoxidase to red blood cells: Molecular targets and biophysical consequences at the plasma membrane level. Arch Biochem Biophys. 2016 Feb 1;591:87-97. doi: 10.1016/j.abb.2015.12.007. Epub 2015 Dec 20. PMID: 26714302.